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24考研农学考研备考：ATP为什么会有高的水解自由能
ATP在酶催化下可水解成ADP和Pi，其标准自由能变化为30.5kJ/mol。ATP水解时有较大的自由能变化，
这与它的结构有紧密关系。
(1)质子浓度低。ATP含有三个磷酸基团，在水解时，γ磷酸基团水解除去。在pH7.0情况下，底物产物都
要发生解离而分别成为ATP4-、ADP3-、HPO42-、H+。pH7.0时ATP的水解反应为：ATP4-+H2O→ADP3-+HPO42-+H+在pH7.0时H+浓度只有10-7mol/L。根据质量作用定律，H+的低浓度导致ATP向分解方向进行。
(2)负电荷集中。在pH7.0时ATP所带的四个负电荷的作用，这四个负电荷虽然部分平均化，但仍高度集中，
它们之间存在强烈的相互排作用。当水解为ADP3-和HPO42后，负电荷排斥力得到缓和，而且ADP3-和HPO42-再形成ATP4-的可能性很小，因而促使ATP向水解方向进行。
(3)共振杂化。ATP及其水解产物都是共振杂化物，经计算ATP4-的共振结构数比ADP3-和HPO42-乘积的共振杂化结构数少。共振杂化结构数越少，能量越高，反之亦然。因此ATP处于较高的能位，而ADP3-和HPO42-处于较低能位，ATP水解可使某些电子降到最低能位水平而释放出较大的自由能。
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